Gelation and phase separation in globular protein/low methoxyl pectin mixtures as a function of ionic conditions
Gélification et séparation de phase dans les mélanges protéines globulaires/pectines faiblement méthylées selon les conditions ioniques
Résumé
Heat-induced gelation of globular protein (bovine serum albumin (BSA) and β-Lactoglobulin) mixed with low methoxyl pectin (LM pectin) was studied by rheology and confocal laser scanning microscopy coupled with texture image analysis using the co-occurrence method. Properties of individual biopolymers were also described. The difference between the two globular proteins in the mixture was also evaluated. The structure of BSA gels, characterized by light scattering, depended strongly on NaCl or CaCl₂ content. In the mixture, a competition between protein gelation and phase separation kinetics was evidenced. The control of the kinetics depends on intrinsic and extrinsic factors and especially on the nature and content of added salt. Increasing LM pectin concentration results in a more pronounced phase separation. Depending on biopolymer concentrations and the nature of salt in the medium, protein gels is weakened or strengthened by the presence of the polysaccharide. In presence of calcium, both biopolymers have a specific affinity for this cation that is traduced, for LM pectin, by its ability to form a gel. In the mixture, a composite gel is formed. Depending on NaCl content, gelation of the system is governed either by protein or LM pectin gelation. From all the results obtained, a schematic interpretation of mechanism implied in the formation of mixed gels during the heating process was proposed based on phase separation and gelation of biopolymers.
La gélification thermique de protéines globulaires (albumine de sérum bovin (SAB) et β-Lactoglobuline) en mélange avec la pectine faiblement méthylée (pectine LM) a été étudiée par rhéologie et microscopie confocale à balayage laser couplée à une analyse d'image par la méthode de co-occurrences. Les propriétés des biopolymères seuls ont également été décrites. La différence entre le comportement des deux protéines globulaires en mélange a également été étudiée. La structure des gels de SAB, caractérisée par diffusion de la lumière, varie fortement selon la teneur en NaCl ou CaCl₂. Dans les mélanges, une compétition entre les cinétiques de gélification protéique et de séparation de phase est observée. Celle-ci est fortement dépendante des facteurs intrinsèques et extrinsèques du système, et en particulier de la teneur et la nature des sels ajoutés (NaCl et/ou CaCl₂). L'augmentation de concentration en pectine se traduit par une séparation de phase plus marquée. Selon les conditions de concentrations en biopolymères et la nature des sels dans le milieu, le gel de protéine est affaibli ou renforcé par la présence du polyoside. En présence de calcium, les deux biopolymères présentent une affinité spécifique pour ce cation qui se traduit, pour les pectines LM, par leur capacité à gélifier. En mélange, un gel composite est alors formé. Selon la teneur en NaCl, la gélification du mélange est gouvernée par celle des protéines ou celle des pectines LM. L'ensemble des résultats permet de proposer un schéma d'interprétation des mécanismes impliqués dans la formation des gels en mélange au cours du processus thermique basée sur la séparation de phase et la gélification des biopolymères.
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